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Un variant inconnu des caséines, découvert dans le lait de dromadaires et de Bactriane nouveau

Ryskaliyeva A., Henry C., Miranda G., Faye B., Konuspayeva G., Martin P., 2018
Combiningdifferent proteomic approaches to resolve complexity of the milk protein fraction of dromedary, Bactrian camels and hybrids, from different regions of Kazakhstan. PLoS ONE, 13(5), e0197026. https://doi.org/10.1371/journal. pone.0197026

Si on connait bien maintenant la composition globale du lait de chamelle, l’investigation de sa composition protéique fine en utilisant les nouveaux outils de la protéomique est très récente et d’autant plus utile que la fraction protéique des laits en général et du lait de chamelle en particulier est marquée par une certaine « micro-hétérogénéité ». Dans un article publié en 2018 par une équipe franco-kazakhe, cette fraction protéique du lait de chamelle a été analysée en combinant plusieurs approches protéomiques (électrophorèse SDS-PAGE, spectrométrie de masse LC-MS/MS et LC-ESI-MS, séquençage de l’ADN) sur un jeu d’échantillons de lait de dromadaire (n=20), de lait de chameau de Bactriane (n=20) et de lait d’hybrides (n=24), ces deux espèces et leurs hybrides cohabitant au Kazakhstan parfois dans la même ferme. Au total 391 groupes fonctionnels de protéines ont été identifiées. Parmi ces protéines, 50 ont fait l’objet d’une caractérisation détaillée. Il s’agit de variants génétiques et d’isoformes résultant de modifications post-translation et d'autres événements d'épissage, appartenant à neuf familles de protéines (caséines as1-, as2-, ß- et ?-CN, WAP, a-lactalbumine, PRTGP, CSA/LPO). Lors de ces investigations, deux protéines inconnues, dénommées UP1 (22,939 Da) and UP2 (23,046 Da) ont été rapportées, ainsi qu’une isoforme de ß-CN « courte », de 946 Da, plus léger que le ß-CN classique, et provenant probablement chez les deux variantes génétiques (A et B) de protéolyse par plasmine. Pour la première fois également, ces analyses ont permis de détecter l'apparition d'une isoforme de phosphorylation as2-CN avec des groupes 12p à l'intérieur de deux motifs de reconnaissance, suggérant ainsi l'existence de deux systèmes kinases impliqués dans la phosphorylation des caséines dans la glande mammaire. Ces études ont ainsi pu démontrer que les variants génétiques, qui semblaient jusqu'à présent être spécifiques à une espèce (par exemple ß-CN A pour Bactriane et ß-CN B pour dromadaire), sont en fait présents à la fois chez le dromadaire et chez le Chameau de Bactriane.

Un variant inconnu des caséines
La fraction protéique du lait de chamelle n’a pas encore révélé tous ses secrets
© B. Faye


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